OptiRaps

Bisher wurden vier verschiedene Rapsproteinisolate (RPI) hinsichtlich ihrer Zusammensetzung, den physikalisch-chemischen Charakteristika und den techno-funktionellen Eigenschaften untersucht. Es wurde gezeigt, dass drei der Muster Proteingehalte > 80 % aufwiesen. Lediglich der Proteingehalt des napinreichen Rapsproteins war deutlich geringer (< 50 %). Dabei war der Restfettgehalt dieses Musters mit 31,8 % relativ hoch, was in Problemen bezüglich der durchzuführenden Hydrolyseversuche resultierte. Über die Entfernung des Fetts mittels Extraktion mit überkritischem CO2 wurde die Hydrolyse des napinreichen Rapsproteins ermöglicht. In Untersuchungen beim Projektpartner TU München wurde das RPI 1 (CanolaPro) als das am wenigsten bittere und RPI 5 (Puratein C) als das bitterste RPI charakterisiert. Entsprechend wurden diese zwei Muster für die Untersuchungen zur Herstellung von RPPH ausgewählt. In ersten orientierenden Hydrolyseversuchen wurde RPI 1 bei vergleichbaren Prozessbedingungen (Temperatur, pHWert) mithilfe von sechs unterschiedlichen Enzymen unter Variation der Hydrolysedauer (t = 60 min / 240 min) hydrolysiert. Der Hydrolysegrad der RPPH wurde mittels GPC ermittelt. So war festzustellen, dass die Hydrolyse von Napin und Cruziferin unterschiedlich intensiv verlief: Lediglich durch ein Enzym (FP 343) wurden beide Speicherproteine weitgehend hydrolysiert, wohingegen die anderen Enzyme nur die Hydrolyse eines der beiden Proteine bewirkten. Die weiteren Arbeiten umfassen die individuelle Optimierung der Hydrolyse (Variierung von Temperatur und pHWert) für jedes Enzym sowie die Übertragung der Hydrolyse in den Technikumsmaßstab.